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蛋白质(protein)概述

时间:2022-05-04      阅读:479

蛋白质是种复杂的有机化合物,旧称“朊”。蛋白质这概念早是由瑞典化学永斯·贝采利乌斯于1838年提出,但当时人们对于蛋白质在机体中的核心作用并不了解。1926年,詹姆斯·B·萨姆纳揭示尿素酶是蛋白质,次证明了酶是蛋白质。第个被测序的抗原肽蛋白质是胰岛素,由弗雷德里克·桑格完成,他也因此获得1958年度的诺贝尔化学奖。先被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构,所用方法为X射线晶体学;该工作由马克斯·佩鲁茨和约翰·肯德鲁于1958年分别完成,他们也因此获得1962年度的诺贝尔化学奖。

结构:
蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸。在抗原肽蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以起,往往是通过结合在起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某特定功能。
所有氨基酸都有共同的结构特征,包括与氨基连接的α碳原子,个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但有着与这种基本结构不同之处:它含有个侧链与氨基连接在起所形成的特殊的环状结构,使得其氨基在肽键中的构象相对固定。.
标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素,它们具有不同的化学性质,因此对于蛋白质的功能至关重要。
多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接;旦形成肽键成为蛋白质的部分,氨基酸就被称为“残基”,而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态,具有定的双键特性,使得相邻α碳之间形成肽平面;而肽键两侧的面角确定了蛋白质骨架的局部形态。
由于氨基酸的非对称性(两端分别具有氨基和羧基),蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基,被称为N端或氨基端;尾端则有自由的羧基,被称为C端或羧基端。
功能:
与其他生物大分子(如多糖和核酸)样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每个进程。酶是常见的类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外些抗原肽蛋白质则参与细胞信号传导、**反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是人们日常饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有必需氨基酸;通过消化所摄入的蛋白质食物(将蛋白质降解为氨基酸),人体就可以将吸收的氨基酸用于自身的蛋白质合成。

其他:

“蛋白质”、“多肽”和“肽”这些名词的含义在定程度上有重叠,经常容易混淆。“蛋白质”通常指具有完整生物学功能并有稳定结构的分子;而“肽”则通常指段较短的氨基酸寡聚体,常常没有稳定的三维结构。然而,“蛋白质”和“肽”之间的界限很模糊,通常以20-30个残基为界。“多肽”可以指任何长度的氨基酸线性单链分子,但常常表示缺少稳定的三结构。

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